Atividades de fosfolipase A2 secretada e glutationa peroxidase em filés PSE (pale, soft, exudative) de frango

Resumo

A liberação excessiva de cálcio do retículo sarcoplasmático durante a instalação de carnes PSE (Pale, Soft, Exudative) leva a um aumento da atividade da fosfolipase A2 (PLA2), promovendo uma maior oxidação lipídica. Por outro lado, a glutationa peroxidase (GSH-Px) é uma enzima antioxidante selênio dependente, prevenindo danos oxidativos. O objetivo deste trabalho foi investigar as atividades da PLA2 secretada (sPLA2) e da GSH-PX em filés PSE de frango. Filés de frango (Pectoralis major m.) (n=24) foram obtidos de um frigorífico comercial. As amostras foram classificadas em PSE e Controle, com base nos valores de pH e L*, filés com pH1h30 ? 6.0 e L24h* ? 53,0 como PSE e filés com pH1h30> 6,0 e L24h* < 53,0 como Controle. A atividade da sPLA2 foi determinada por kit enzimático e a atividade da GSH-Px foi determinada pela oxidação do NADPH (Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo Fosfato Reduzido). A atividade média da sPLA2 foi de 0,295 U.mg-1 de proteína para os filés PSE e de 0,380 U.mg-1 de proteína para os filés do Controle, não apresentado diferenças significativas (p >0,05). A atividade da GSH-Px foi aproximadamente 24,4% maior (p?0,05) para os filés Controle quando comparado com filés PSE. A atividade da sPLA2 em filés PSE não foi alterada, entretanto filés PSE apresentam o sistema enzimático de defesa antioxidante comprometido com menor atividade de GSH-Px.