Caracterização de Inibidores Sobre a Atividade da Pró-proteína Convertase Furina

Autores/as

  • Gerson Profeta Souza Universidade de Mogi das Cruzes - CIIB
  • Jéssica Aparecida da Silva Pereira Universidade de Mogi das Cruzes - CIIB
  • Wagner Alves de Souza Judice Universidade de Mogi das Cruzes - CIIB

DOI:

https://doi.org/10.5433/2316-5200.2013v2n3espp309

Palabras clave:

Furina, Benzofenonas, Biflavonóides.

Resumen

As Pró-Proteínas Convertases funcionam no ramo regulatório ou constitutivo da via secretória, onde participam da ativação de precursores de proteínas secretadas ou transmembranais, através da hidrólise após um par de resíduos de aminoácidos básicos Lys(Arg)/Arg(Lys).  Estas proteases estão envolvidas na maturação de um amplo número de precursores proteicos inativos, os quais participam em diversos processos fisiológicos e patológicos. Os ensaios de inibição da pró-proteino convertase Furina utilizando-se os compostos benzofenonas gerou valores de IC50 que variaram entre 0,6-10,8mM e para os compostos biflavonóides os valores de IC50 variaram entre 2,79-16,8mM. Realizou-se a determinação do mecanismo de inibição da Furina pelos compostos VG0 (biflavonóide) e LFQM-119 (benzofenona) sendo que ambos apresentaram mecanismo de inibição competitivo, cujos valores de constante de inibição foram, Ki=14µM para LFQM-119 e Ki=2,4µM para o biflavonoide VG0.

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Publicado

2013-08-07

Número

Sección

III SIMBBTEC 2013 Trabalhos completos - Seção: PÔSTER