Uso de modelagem comparativa na determinação estrutural de fitase de Yersinia

Autores

  • Mariane Oliveira Lemuchi Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG
  • Mariana Souza Vieira Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG
  • Paulo Afonso Granjeiro Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG
  • José Antônio da Silva Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG
  • William James Nogueira Lima Universidade Federal de Minas Gerais – Instituto de Ciências Agrárias – Departamento de Ciência de Alimentos – 39404-547 Montes Claros – MG
  • Daniel Bonoto Gonçalves Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG
  • Alexsandro Sobreira Galdino Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG
  • Moacyr Comar Jr Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG
  • Alex Gutterres Taranto Universidade Federal de São João del Rei - UFSJ

DOI:

https://doi.org/10.5433/2316-5200.2013v2n1p25

Palavras-chave:

Modelagem por homologia, biotecnologia computacional, bioinformática

Resumo

Fitases (EC 3.1.3.8), quando presentes em rações para animais, aumentam a qualidade nutricional por aumentar a biodisponibilidade de fosfatos. Entretanto, seu uso é restrito, pois sofrem rápida degradação pelo suco gástrico. Com objetivo de desenvolver fitase ácido resistente, um modelo da fitase de Yersinia foi construído por modelagem comparativa. Inicialmente, uma busca por estruturas moldes seguida da construção do modelo foi realizada pelo programa SWISS MODEL. O modelo construído foi avaliado quanto a estereoquímica da cadeia principal pelo PROCHECK. Finalmente, o modelo foi refinado simulação de dinâmica molecular por 8 nanosegundos através do programa AMBER. Como resultado, o modelo possui as mesmas características da estrutura molde, fitase de Escherichia coli, PDB: 1DKQ. Além disso, o modelo resultante mostra que o resíduo de histidina é capaz de interagir com o grupamento fosfato presente no fitato. Este modelo permitirá realizar estudos de mutagênese dirigida in silico, capaz de desenvolver fitases com propriedades físico-químicas mais adequadas.

Downloads

Não há dados estatísticos.

Biografia do Autor

Mariane Oliveira Lemuchi, Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG

Mariana Souza Vieira, Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG

Paulo Afonso Granjeiro, Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG

José Antônio da Silva, Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG

William James Nogueira Lima, Universidade Federal de Minas Gerais – Instituto de Ciências Agrárias – Departamento de Ciência de Alimentos – 39404-547 Montes Claros – MG

Daniel Bonoto Gonçalves, Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG

Alexsandro Sobreira Galdino, Universidade Federal de São João Del-Rei –Campus Centro-Oeste – Bioquímica – 35501-296 Divinópolis – MG

Alex Gutterres Taranto, Universidade Federal de São João del Rei - UFSJ

Downloads

Publicado

2013-07-23

Edição

v. 2 n. 1 (2013)

Seção

Artigos Científicos

Licença

Os trabalhos publicados passam a ser propriedade da revista BBR: Biochemistry and Biotechnology Reports, com o trabalho simultaneamente licenciado sob a Licença Creative Commons Attribution que permite o compartilhamento do trabalho com reconhecimento da autoria e publicação nesta revista.